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Geprüft am 2026-03-28. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Funktion == Die Hauptfunktion der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren besteht in der Weiterleitung von Signalen in das Zellinnere. Diese Signalweiterleitung (Signaltransduktion) geschieht insbesondere über die Aktivierung von G-Proteinen. Einige G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sind auch zu einer G-Protein-unabhängigen Signaltransduktion, beispielsweise über Arrestine, befähigt.
Quellen: de.wikipedia.org
=== Aktivierung von G-Proteinen === Nahezu alle G-Protein-gekoppelten Rezeptoren sind zu einer direkten Aktivierung eines aus drei Untereinheiten (α, β und γ) bestehenden (heterotrimeren) G-Proteins befähigt. Die Aktivierung eines G-Proteins ist ein mehrstufiger Prozess, der die Bindung eines Liganden an den Rezeptor, die Konformationsänderung des Rezeptors sowie die Bindung und Aktivierung eines G-Proteins einschließt und dabei den Gesetzen der Thermodynamik unterliegt.
Quellen: de.wikipedia.org
==== Schritt 1: Bindung des G-Proteins ==== Aktivierte Rezeptoren interagieren mit heterotrimeren G-Proteinen, die dadurch selbst aktiviert werden. Der Rezeptor zeigt dabei eine Selektivität für einen (beispielsweise β1-Adrenozeptor: Gs) oder für mehrere verschiedene (z. B. β2-Adrenozeptor: Gs und Gi/o) G-Proteinsubtypen. Dieser Komplex aus Rezeptor und heterotrimerem G-Protein ist dabei ein Bestandteil eines größeren Netzwerks, an dem auch weitere signalweiterleitende Proteine, wie z. B. GIRK-Kanäle, Phospholipase C und Proteinkinase C beteiligt sind. Mit Hilfe dieses Netzwerks kann eine schnelle, oft nur Millisekunden bis wenige Sekunden dauernde Aktivierung der Signaltransduktionskaskade G-Protein-gekoppelter Rezeptoren erklärt werden. Ob der Rezeptor mit dem G-Protein durch Kollisionskopplung interagiert oder ob Rezeptoren auch im inaktiven Zustand mit dem G-Protein assoziiert sind, ist Gegenstand aktueller Forschung.
Quellen: de.wikipedia.org
Der als prosthetische Gruppe fungierende, kovalent gebunde Ligand 11-cis-Retinal ist fester Bestandteil des Lichtrezeptors Rhodopsin (Abb. a) und zwar an dessen transmembranären Domänen. Amine (z. B. Acetylcholin, Adrenalin, Histamin und Serotonin), Nucleotide (z. B. ATP), Eikosanoide (z. B. Prostacyclin) und einige Lipide (z. B. Ceramide) binden an transmembranäre Bindungsstellen ihrer Rezeptoren (Abb. a). Neuropeptide (z. B. Oxytocin und Vasopressin) besetzen mehrere transmembranäre und extrazelluläre Bindungsstellen ihrer Rezeptoren gleichzeitig (Abb. b). Proteinasen (z. B. Thrombin und Trypsin) spalten spezifisch ein kurzes N-terminales Fragment ihrer Rezeptoren, den Protease-aktivierten Rezeptoren, ab. Durch die proteolytische Spaltung wird ein intrinsischer Ligand („tethered ligand“) am neu entstehenden Rezeptor-N-Terminus freigelegt, welcher sich in einem zweiten Schritt an eine transmembranäre Bindungsstelle anlagert (Abb. c). Proteohormone (z. B. Glucagon) binden primär an extrazelluläre Domänen des Rezeptors. Nach einer Konformationsänderung des Rezeptors erfolgt eine sekundäre Bindung des Peptidhormons an transmembranäre Bindungsstellen (Abb. d). Einige kleine Stoffe (z. B. Glutamat und Calciumionen) binden ausschließlich an extrazellulären Rezeptordomänen. Durch die Anbindung des Liganden ändert sich die Konformation der extrazellulären Domänen, so dass diese mit intrazellulären Domänen in Kontakt kommen (Abb. e).
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